단백질의 정의와 구조

1. 정의

 단백질은 생물의 생명유지에 필수적인 영양소로 동식물의 조직 세포의 구조적·기능적 특성을 유지하는 역할을 담당한다. 건강한 성인의 경우 체중의 약 15%가 단백질로 이루어졌다. 인체에 분포하는 단백질의 절반은 근육 단백질로 존재하고 피부와 혈액에 약 15%가, 간과 신장에는 10% 정도가 분포되어 있으며 나머지는 뇌, 폐, 심장, 뼈 등에 존재한다. 단백질은 구성성분에 따라 단순단백질과 복합단백질로 나눌 수 있는데, 단순단백질과 복합단백질이란 나눌 수 있는데, 단순단백질이란 순수하게 아미노산으로만 이루어진 단백질이고 복합단백질이란 아미노산 외에 다른 화학성분을 함유하는 단백질이다. 복합단백질은 아미노산 부분 이외 부분의 성질에 따라 다양한 구조와 기능을 가지고 있다.

 단백질은 체내에서 근육이나 장기를 구성함은 물론 효소와 호르몬 구성, 영양소 운반작용, 인체 방어 작용 등을 한다. 

종류	비 아미노산부분	예
지단백질	지질	카일로마이크론, VLDL, LDL, HDL
당단백질	탄수화물	뮤신, 점액단백질
금속단백질	금속	페라틴(철 저장 단백질) 칼모듈린(칼슘 저장 단백질)
헴단백질	헴	헤모글로빈

복합단백질의 종류와 예

 

기능	예
효소	소화효소, 대사효소
호르몬	인슐린, 글루카곤, 아드레날린, 갑상선호르몬 등
운반작용	지단백질, 헤모글로빈, 알부민
방어 작용	항체, 면역글로불린, 혈액응고 단백질
근육	액틴, 미오신
기타구조	결합조직(콜라겐, 엘라스틴)

단백질의 기능

 

2. 아미노산의 구조

 아미노산은 단백질을 구성하는 기본단위로서 C, H, O, N으로 구성되며 약 20여 종의 ⍺-아미노산이 펩티드 결합이라는 독특한 구조로 연결되어 인체와 동식물 내의 수만 가지 단백질을 만든다. 아미노산은 공통적인 구조로서 ⍺-탄소에 아미노기와 카르복실기가 붙어 있으며 여기에 수소원자와 곁가지가 붙어 있다. 

 곁가지 R부분의 크기와 특성에 따라 아미노산의 종류가 달라져서 20여개의 아미노산이 된다. 곁가지 R부분은 서로 다른 화학적 특성을 띠어 중성, 염기성, 산성 아미노산으로 나누어진다. 

 

3. 아미노산의 종류

 아미노산은 체내합성 여부에 따라 필수아미노산과 불필수아미노산으로 분류된다. 필수아미노산이란 체내에서 합성되지 않거나 충분한 양이 합성되지 않으므로 식사를 통해 반드시 섭취해야 하는 아미노산이다. 필수아미노산의 부족은 성장기에는 성장지연을 유발하고 성인기에는 체중감소를 초래한다. 불필수아미노산은 포도당 대사의 중간대사물질의 탄소골격과 아미노기를 활용해서 체내에서 합성이 가능한 아미노산이다. 히스티딘은 체내에서 합성되지만 그 양이 부족하므로 성장기에는 필수아미노산으로 본다. 체내 단백질 합성을 위해서는 필수아미노산과 불필수아미노산이 모두 필요하므로 체내 대사상의 중요성에는 두 아미노산 그룹 간에 차이가 없다. 다만 식품으로의 섭취 필요성에 차이가 있어 필수아미노산은 식품으로 반드시 섭취를 하여야 한다는 점이 불필수아미노산과 다르다. 

 

4. 단백질의 구조

 단백질은 수백 수천 개의 아미노산이 펩티드 결합으로 연결되어 폴리펩티드를 이루면서 다양한 입체형태를 가진다. 

 펩티드 결합이란 한 아미노산의 카르복실기와 다른 아미노산의 아미노기가 물 한 분자가 빠지면서 결합한 것을 말한다. 

 두 개의 아미노산이 결합되면 다이펩티드, 세 개의 아미노산이 결합되면 트리펩티드라 한다. 수많은 아미노산이 고유한 유전 정보에 따라 펩티드 결합으로 연결되어 특정한 서열을 갖는 사슬 구조를 단백질의 1차 구조라 한다. 또한 폴리펩티드 사슬  내에 또는 사슬 간에 수소결합이나 이황화결합에 의하여 ⍺-헬릭스 구조를 형성하는 것을 단백질의 2차 구조라고 한다. 단백질의 3차 구조는 3차원적 입체 구조로서 섬유형 단백질 또는 구형단백질을 만드는 구조를 말한다. 섬유형 단백질은 세포와 조직의 기본구조를 이루는 불용성 단백질로 근육 단백질인 미오신, 결체조직의 콜라겐 등이 있고 구형 단백질로는 비교적 물에 잘 녹는 혈장 단백질들인 알부민과 각종 효소, 미오글로빈 등이 있다. 단백질의 4차 구조는 3차 구조의 폴리펩티드가 두 개 또는 여러 개 중합되어 단백질을 이룬 것을 말한다. 

 

5. 단백질의 변성

 변성이란 가열, 산 또는 기계적 작용으로 인해 단백질의 고유 형태가 변화되어 그 기능을 상실하게 되는 것을 말한다. 예를 들면 가열에 의해 달걀 단백질 중 알부민이 굳어지는 것, 우유에 산이 첨가되어 카제인이 응고되는 것 등의 현상이 단백질의 변성이다. 

 체내에서 단백질이 변성된다면 생리적 기능을 소실하게 되므로 대단히 위험하지만 식품 단백질의 변성은 영양적 측면에서 볼 때 소화효소의 작용을 잘 받을 수 있게 하여 식품 단백질의 이용성을 높여주기 때문에 오히려 유익한 경우가 많다. 

 

6. 기능

① 체조직의 성장과 유지

 단백질은 근육과 세포막의 구성성분이 되고 뼈, 피부, 결체조직 등의 기초조직을 형성하므로 신체조직의 성장과 유지에 매우 중요하다. 그러므로 임신기, 수유기, 성장기 등 새로운 조직이 합성되는 시기에는 단백질의 요구량이 늘어나므로 단백질을 충분히 섭취해야 한다. 

 

② 효소와 호르몬의 합성

 단백질은 체내의 물질을 분해·합성 또는 전환되는 대사과정에 관여하는 효소를 합성한다. 또한 호르몬 중 인슐린과 글루카곤 등은 단백질이고 부신수질호르몬인 에피네프린과 노르에피네프린, 그리고 갑상선호르몬 등은 아미노산인 티로신으로부터 합성된다. 

 

③ 혈액 단백질 생성

 알부민, 글로불린, 피브리노겐 등의 혈장 단백질은 간에서 합성되어 혈액에서 중요한 생리기능을 수행한다. 

체액의 평형유지

 혈액성분 중 혈장은 혈압에 의해 혈관에서 빠져나와 세포조직 사이로 끊임없이 이동된다. 이때, 혈장 단백질인 알부민이 세포 간 사이의 수분 평형을 유지한다. 그로므로 혈장 단백질인 알부민이 부족하게 되면 혈장의 삼투압이 떨어지면서 수분이 혈관 내로 원활히 회수되지 못하기 때문에 세포조직 사이에 수분이 잔류되어 부종이 생기게 된다. 

체액의 평형유지

체액의 산·염기 조정

 단백질을 구성하는 아미노산은 자체 내에 염기성기(아미노기)와 산성기(카르복실기)를 둘 다 가지고 있어 산·염기 양쪽의 역할을   수 있는 성질이 있으므로 체액의 정상 산도(pH 7.4)를 유지시키는 완충제로 작용한다.

영양소 운반

 알부민이나 글로불린은 지질, 레티놀, 철, 구리 등을 필요한 조직으로 운반하는 역할을 한다. 

 

④ 항체와 면역세포 형성

 항체는 외부에서 침입하는 각종 독성물질이나 세균인 항원에 대항하기 위해서 체내에서 만들어지는 단백질 물질이다. 세균이나 바이러스에 대한 생체의 방어작용을 면역이라고 하는데 단백질은 여러 항원에 대응하여 다양한 감마 글로불린 항체를 합성하므로써 인체의 면역작용에 관여한다. 그러므로 단백질의 섭취량이 부족하면 체내에서 항체가 잘 만들어지지 않아 질병에 대한 저항력이 떨어지게 된다.

 

⑤ 포도당 신생과 에너지 공급원

 뇌, 신경조직, 적혈구, 신장의 세포들은 포도당만을 에너지원으로 이용하므로 항상 혈당을 일정하게 유지하여야 한다. 탄수화물이 제한된 식사를 지속하게 되면 간이나 신장에서 아미노산이 이화되어 포도당을 새로이 합성하는 포도당신생 합성작용을 통해 혈당을 유지시키는데 관여한다. 단백질은 하루 에너지 소비량의 15% 정도를 공급하는데, 이화과정에서 질소가 떨어져 나와 요소를 생성하는데 에너지가 필요하므로 당질이나 지방에 비해 에너지 효율이 낮다.